Watter tipe binding stabiliseer tersiêre proteïenstruktuur?
Watter tipe binding stabiliseer tersiêre proteïenstruktuur?

Video: Watter tipe binding stabiliseer tersiêre proteïenstruktuur?

Video: Watter tipe binding stabiliseer tersiêre proteïenstruktuur?
Video: Protein Structure and Folding 2024, November
Anonim

Die tersiêre struktuur van 'n proteïen verwys na die algehele driedimensionele rangskikking van sy polipeptiedketting in die ruimte. Dit word oor die algemeen gestabiliseer deur buite-polêre hidrofiele waterstof en ioniese bindingsinteraksies, en interne hidrofobiese interaksies tussen niepolêre aminosuursykettings (Fig. 4-7).

Om ook te weet, is hoe ioniese bindings tersiêre strukture stabiliseer?

Interaksies wat handhaaf Tersiêre struktuur Soutbruggies: Proteïenvou sodat positief gelaaide sykettings is dikwels langsaan geleë aan negatief gelaaide sykettings. Die soutbrug of ioniese binding tussen die gelaaide funksionele groepe help stabiliseer die tersiêre struktuur.

Ook, watter chemiese bindings stabiliseer die verskillende strukture in primêre sekondêre tersiêre en kwaternêre strukture? Soos met disulfied brûe, hierdie waterstof verbande kan twee dele van 'n ketting bymekaarbring wat 'n entjie weg is in terme van volgorde. Soutbrûe, ioniese interaksies tussen positief en negatief gelaaide plekke op aminosuur-sykettings, help ook om stabiliseer die tersiêre struktuur van 'n proteïen.

Op hierdie manier, watter vlakke van proteïenstruktuur word deur waterstofbindings gestabiliseer?

Tersiêre struktuur Daar is verskeie tipes bindings en kragte wat 'n proteïen daarin hou tersiêre struktuur . Waterstofbinding in die polipeptiedketting en tussen aminosuur "R"-groepe help om proteïenstruktuur te stabiliseer deur die proteïen in die vorm te hou wat deur die hidrofobiese interaksies gevestig is.

Watter bindings is in tersiêre struktuur?

Die tersiêre struktuur van 'n proteïen bestaan uit die manier waarop 'n polipeptied van 'n komplekse molekulêre vorm gevorm word. Dit word veroorsaak deur R-groep interaksies soos ioniese en waterstofbindings , disulfiedbrûe, en hidrofobiese en hidrofiliese interaksies.

Aanbeveel: