Video: Watter aminosuur stabiliseer die tersiêre struktuur van 'n proteïen?
2024 Outeur: Miles Stephen | [email protected]. Laas verander: 2023-12-15 23:33
Hierdie interaksies word moontlik gemaak deur na die proteïenketting te vou om die verafgeleë aminosure nader aan mekaar te bring. 2. Tersiêre struktuur word gestabiliseer deur disulfiedbindings, ioniese interaksies, waterstofbindings , metaalbindings en hidrofobiese interaksies.
Net so, watter interaksies stabiliseer die tersiêre struktuur van 'n proteïen?
'n Groot krag wat die tersiêre struktuur stabiliseer, is die hidrofobiese interaksie tussen nie-polêre sykettings in die kern van die proteïen. Bykomende stabiliserende kragte sluit in elektrostatiese interaksies tussen ioniese groepe van teenoorgestelde lading, waterstofbindings tussen polêre groepe, en disulfied verbande.
Mens kan ook vra, watter een van hierdie aminosure is betrokke by kovalente binding wat die tersiêre struktuur van baie proteïene stabiliseer? Soos met disulfied brûe, hierdie waterstofbindings kan twee dele van 'n ketting bymekaarbring wat 'n entjie weg is in terme van volgorde. Soutbrûe, ioniese interaksies tussen positief en negatief gelaaide plekke op aminosuursykettings, help ook om die tersiêre struktuur van 'n proteïen te stabiliseer.
As u dit in ag neem, hoe beïnvloed aminosure die tersiêre struktuur van 'n proteïen?
Sodra die nie-polêre aminosure het die nie-polêre kern van die gevorm proteïen , swak van der Waals kragte stabiliseer die proteïen . Verder, waterstofbindings en ioniese interaksies tussen die polêre, gelaai aminosure bydra tot die tersiêre struktuur.
Hoe word die tersiêre struktuur van 'n proteïen in stand gehou?
Verduideliking: Tersiêre struktuur word gestabiliseer deur veelvuldige interaksies, spesifiek syketting funksionele groepe wat behels waterstofbindings , soutbrûe, kovalent disulfiedbindings , en hidrofobiese interaksies.
Aanbeveel:
Watter tipe binding stabiliseer tersiêre proteïenstruktuur?
Die tersiêre struktuur van 'n proteïen verwys na die algehele driedimensionele rangskikking van sy polipeptiedketting in die ruimte. Dit word oor die algemeen gestabiliseer deur buite-polêre hidrofiele waterstof- en ioniese bindingsinteraksies, en interne hidrofobiese interaksies tussen niepolêre aminosuursykettings (Fig. 4-7)
Wat is die chemiese struktuur van proteïen?
Waarvan word proteïene gemaak? Die boustene van proteïene is aminosure, wat klein organiese molekules is wat bestaan uit 'n alfa (sentrale) koolstofatoom gekoppel aan 'n aminogroep, 'n karboksielgroep, 'n waterstofatoom en 'n veranderlike komponent wat 'n syketting genoem word (sien hieronder)
Watter proteïen het nie 'n kwaternêre struktuur nie?
Mioglobien het net die een subeenheid, so dit het nie 'n kwaternêre struktuur nie. Die meeste proteïene is enkelvoudig, dus het hulle primêre, sekondêre en tersiêre struktuur, maar nie kwaternêre struktuur nie
Watter krag is die mees invloedryke in die bepaling van die tersiêre struktuur van 'n proteïen?
Die tersiêre struktuur van 'n proteïen is die driedimensionele vorm van die proteïen. Disulfiedbindings, waterstofbindings, ioniese bindings en hidrofobiese interaksies beïnvloed almal die vorm wat 'n proteïen aanneem
Wat is die tersiêre vlak van DNA-struktuur?
Tersiêre struktuur verwys na die liggings van die atome in driedimensionele ruimte, met inagneming van geometriese en steriese beperkings. Dit is 'n hoër orde as die sekondêre struktuur, waarin grootskaalse vou in 'n lineêre polimeer plaasvind en die hele ketting in 'n spesifieke 3-dimensionele vorm gevou word