Watter krag is die mees invloedryke in die bepaling van die tersiêre struktuur van 'n proteïen?
Watter krag is die mees invloedryke in die bepaling van die tersiêre struktuur van 'n proteïen?

Video: Watter krag is die mees invloedryke in die bepaling van die tersiêre struktuur van 'n proteïen?

Video: Watter krag is die mees invloedryke in die bepaling van die tersiêre struktuur van 'n proteïen?
Video: Protein Structure - Primary, Secondary, Tertiary, & Quarternary - Biology 2024, November
Anonim

Die tersiêre struktuur van 'n proteïen is die driedimensionele vorm van die proteïen. Disulfied verbande, waterstofbindings , ioniese bindings , en hidrofobiese interaksies beïnvloed almal die vorm wat 'n proteïen aanneem.

Gevolglik, wat bepaal die tersiêre struktuur van 'n proteïen?

Proteïen tersiêre struktuur is die driedimensionele vorm van a proteïen . Die tersiêre struktuur sal 'n enkele polipeptiedketting "ruggraat" hê met een of meer proteïen sekondêr strukture , die proteïen domeine. Die interaksies en bindings van sykettings binne 'n bepaalde proteïen bepaal sy tersiêre struktuur.

Ook, hoekom is die tersiêre struktuur van 'n proteïen belangrik? Tersiêre struktuur is belangrik ! Die funksie van 'n proteïen (behalwe as kos) hang af van sy tersiêre struktuur . As dit ontwrig word, sal die proteïen word gesê dat dit gedenatureer is [Bespreking], en dit verloor sy aktiwiteit. gedenatureerde ensieme verloor hul katalitiese krag.

Met betrekking tot hierdie, wat is die hoofkrag wat tersiêre proteïenstruktuur beheer?

'n Groot krag wat die tersiêre struktuur stabiliseer, is die hidrofobiese interaksie tussen nie-polêre sykettings in die kern van die proteïen. Bykomende stabiliserende kragte sluit in elektrostatiese interaksies tussen ioniese groepe van teenoorgestelde lading, waterstof bindings tussen polêre groepe, en disulfiedbindings.

Watter aminosuur stabiliseer die tersiêre struktuur van 'n proteïen?

Die vorming van disulfiedbrûe deur oksidasie van die sulfhidrielgroepe op sisteïen is 'n belangrike aspek van die stabilisering van proteïen tersiêre struktuur , sodat verskillende dele van die proteïen ketting wat kovalent bymekaar gehou moet word. Daarbenewens kan waterstofbindings tussen verskillende sykettinggroepe vorm.

Aanbeveel: